Dopo averti spiegato come, cosa e quanto mangiare a colazione, pranzo e cena, oggi è il turno di un argomento che sta molto a cuore agli sportivi: gli integratori, in particolare le proteine.
Le proteine sono fondamentali per velocizzare il recupero muscolare. Fino a qualche anno fa i preparati proteici risultavano eccessivamente pastosi e provocavano fastidiosi “effetti collaterali” gastro-intestinali. Oggi, invece, esistono in commercio moltissimi prodotti altamente solubili, palata bili e digeribili.
Per il runner amatoriale (fino a 3 ore alla settimana), il fabbisogno proteico non si discosta molto da quello di un “non runner” ed è pari a 0.8-1 g/kg die. Per un atleta professionista o comunque per chi si allena per più di 10 ore alla settimana, l’introito proteico deve necessariamente essere superiore.
Secondo l’ACSM, l’American College of Sports Medicine, un podista “evoluto” dovrebbe assumere tra 1.2 e 2 g di proteine/die in base al carico di allenamento (Nutrition and Athletic Performance, Joint Position statement, America Journal of Sports Medicine 2016).
Una volta individuato il fabbisogno proteico di cui si necessita per i propri allenamenti, è bene domandarsi quale tipo di proteine assumere. Non tutte le fonti proteiche, infatti, sono tra loro equivalenti.
Gli integratori proteici disponibili sul mercato propongono diversi preparati in polvere, costituiti da fonti proteiche isolate (siero di latte, caseina, uovo, soia) o da miscele (blend). Per individuare le adeguate modalità di assunzione delle proteine (frequenza di assunzione e quantità) è necessario pianificare con cura gli obiettivi dell’allenamento, temporizzare efficacemente le sessioni e considerare che non tutti gli integratori proteici sono uguali. I preparati in commercio si differenziano per materia prima, processo di purificazione, qualità e profilo aminoacidico [Kreider et al., 2010]. Nondimeno, il nutrizionista sportivo dovrebbe considerare l’apporto energetico totale del soggetto, l’apporto di carboidrati e il timing di allenamento.
Proteine del siero di latte
Le proteine del siero del latte, chiamate anche Whey Protein/WP, sono presenti in commercio come proteine concentrate (70–80% di proteine, WPC), isolate (90% di proteine, WPI) oppure idrolizzate (90% di proteine, WPId). Le differenze tra queste tre forme dipendono non solo dalla lavorazione industriale e dal profilo aminoacidico in esse rappresentato (aminoacidi essenziali e ramificati), ma anche dal loro apporto di lattosio e di grassi [Hulmi et al., 2010; Kreider et al., 2009].
Le WP, rispetto alla caseina o ad altre fonti proteiche, tendono ad essere digerite più velocemente [Kreider et al., 2009; Tipton et al., 2004; Mahé et al., 1991] e questa caratteristica permette di ottenere un rapido incremento di aminoacidi in circolo (leucina in particolare) nonché la loro conseguente incorporazione muscolare che fornisce un importante stimolo alla sintesi proteica [Dangin et al., 2001; Tipton et al., 2004; Kreider et al., 2009; Philips et al., 2009; Phillips, 2014]. Il tasso di assorbimento stimato per le proteine del siero del latte è pari a circa 10 g/ora. A questo ritmo sono sufficienti due ore affinchè una dose di WP pari a 20 g venga assorbita. Alcuni studiosi hanno inoltre postulato la cosiddetta teoria “leucine trigger” secondo la quale la leucina avrebbe un ruolo di primo piano nella regolazione della sintesi proteica muscolare. Numerose condizioni fisiologiche e patologiche potrebbero “spostare” la soglia di sensibilità muscolare alla leucina. Inoltre, tanto più una fonte proteica è ricca di leucina, tanto più questa può essere considerata anabolica ai fini del trofismo muscolare [Phillips, 2014]. Le proteine del siero del latte avrebbero pertanto il maggior effetto anabolico in assoluto sia in virtù della loro migliore assimilazione, sia in forza del loro contenuto di leucina superiore rispetto ad altri preparati.

Caseina
La caseina è contenuta nel latte e viene ottenuta separandola da lipidi, lattosio e proteine del siero tramite processi di ultrafiltrazione e microfiltrazione. In commercio si può ritrovare sotto forma di caseinato di calcio, caseinato di sodio, caseinato di potassio e caseina idrolizzata [Kreider et al., 2009]. La caseina è, per definizione, una proteina a lento assorbimento. Tale caratteristica è connaturata alla sua capacità di coagulare all’interno dell’ambiente gastrico. Questa proprietà rende la digestione della caseina più lenta rispetto a quella delle WP, il rilascio di aminoacidi in circolo viene pertanto decisamente ridotto [Tipton et al., 2004; Mahe et al., 1996]. A causa delle sue note peculiarità anti-cataboliche [Demling et al., 2000], la caseina viene ancora diffusamente impiegata in ambito sportivo non solo come proteina singola, ma anche (più frequentemente) sotto forma di blend in miscelazione con altre fonti proteiche (soprattutto WP) al fine di ottenere un prodotto cosiddetto “time release”. Tale prodotto dovrebbe garantire sia un veloce rilascio aminoacidico, in particolare di leucina (caratteristica tipica delle WP), sia una successiva liberazione di aminoacidi più lenta, ma più dilazionata nel tempo (peculiarità propria della caseina) [Reidy et al., 2013].

Nel prossimo post ti parlerò delle altre proteine che puoi utilizzare per integrare la tua alimentazione.
credit immagine principale: Miljan. Altre immagini: madgooch e AY_PHOTO on DepositPhotos.com
BIBLIOGRAFIA
-
Negro M. et al. CAPITOLO 11 INTEGRATORI E SUPPLEMENTI SPORTIVI 1 (PLASTICI) in Manuale SANIS pag. 161-164
-
Hulmi JJ, Lockwood CM, Stout JR. Effect of protein/essential amino acids and resistance training on skeletal muscle hypertrophy: A case for whey protein. Nutr Metab. 2010;7(51).
-
Kreider RB, Leutholtz BC, Katch FI, Katch VL. Exercise and sport nutrition. Santa Barbara, CA: Fitness Technologies Press; 2009
-
Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR. Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc. 2004;36:2073–81.
-
Mahé S, Messing B, Thuillier F, Tome D. Digestion of bovine milk proteins in patients with a high jejunostomy. Am J Clin Nutr. 1991;54(3):534–8.
-
Dangin M, Boirie Y, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Fauquant J, Callier P, et al. The digestion rate of protein is an independent regulating factor of postprandial protein retention. Am J Physiol. 2001;280(2):E340–8.
-
Phillips SM, Tang JE, Moore DR. The role of milk- and soy-based protein in support of muscle protein synthesis and muscle protein accretion in young and elderly persons. J Am Coll Nutr. 2009;28(4): 343–54
-
Phillips SM. A brief review of critical processes in exercise-induced muscular hypertrophy. Sports Med. 2014;44 Suppl 1:S71-7
-
Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, et al. Gastrojejunal kinetics and the digestion of [15 N] beta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr. 1996;63(4):546–52.
-
Demling RH, DeSanti L. Effect of a hypocaloric diet, increased protein intake and resistance training on lean mass gains and fat mass loss in overweight police offi cers. Ann Nutr Metab. 2000;44(1):21–9.
-
Reidy PT, Walker DK, Dickinson JM, Gundermann DM, Drummond MJ, Timmerman KL, Fry CS, Borack MS, Cope MB, Mukherjea R, Jennings K, Volpi E, Rasmussen BB. Protein blend ingestion following resistance exercise promotes human muscle protein synthesis. J Nutr. 2013;143(4):410-6.
-
Driskell JA, Wolinsky I. Energy-yielding macronutrients and energy metabolism in sports nutrition. New York: CRC Press; 1999.
-
Bos C, Metges CC, Gaudichon C, Petzke KJ, Pueyo ME, Morens C, et al. Postprandial kinetics of dietary amino acids are the main determinant of their metabolism after soy or milk protein ingestion in humans. J Nutr. 2003;133(5):1308–15.
-
Fouillet H, Mariotti F, Gaudichon C, Bos C, Tomé D. Peripheral and splanchnic metabolism of dietary nitrogen are differently affected by the protein source in humans as assessed by compartmental modeling. J Nutr. 2002;132(1):125–33.
-
Fouillet H, Mariotti F, Gaudichon C, Bos C, Tomé D. Peripheral and splanchnic metabolism of dietary nitrogen are differently affected by the protein source in humans as assessed by compartmental modeling. J Nutr. 2002;132(1):125–33.
-
Pino AM, Valladares LE, Palma MA, Mancilla AM, Yáñez M, Albala C. Dietary isofl avones affect sex hormone-binding globulin levels in postmenopausal women. J Clin Endocrinol Metab. 2000;85(8): 2797–800.
-
Messina M., Soy and Health Update: Evaluation of the Clinical and Epidemiologic Literature, Nutrients 2016, 8, 754; pag. 1-42, doi:10.3390/nu8120754
-
Sathyapalan T et al., The effect of soy phytoestrogen supplementation on thyroid status and cardiovascular risk markers in patients with subclinical hypothyroidism: a randomized, double-blind, crossover study, J Clin Endocrinol Metab. 2011 May;96(5):1442-9. doi: 10.1210/jc.2010-2255. Epub 2011 Feb 16.
-
Rosenberg Zand RS, Jenkins DJ, Brown TJ, Diamandis EP. Flavonoids can block PSA production by breast and prostate cancer cell lines. Clin Chim Acta. 2002;317(1):17–26.